Первинна структура білків визначається якісним і кількісним складом амінокислот, а також їхньою послідовністю. В основі утворення первинної структури лежать пептидні зв'язки. На мал. 7 наведено первинну структуру білка інсуліну, що складається з двох поліпептидних ланцюгів. За допомогою різноманітних фі-зико-хімічних методів досліджень розшифровано первинну структуру значної кількості білків.

Вторинна структура характеризує просторову форму білкової молекули, яка найчастіше повністю або частково закручується у спіраль. Амінокислотні радикали (R-групи) залишаються при цьому ззовні спіралі (мал. 7). У стабілізації вторинної структури важливу роль відіграють водневі зв'язки, які виникають між атомами водню NH-групи одного завитка спіралі та кисню СО-групи іншого й спрямовані вздовж спіралі. Хоча ці зв'язки значно слабші за пептидні, однак разом вони формують досить міцну структуру.

Третинна структура відбиває здатність поліпептидної спіралі укладатись, закручуючись певним чином. На мал. 7 наведено схематичну структуру білка міоглобіну. Для кожного білка ця структура постійна і своєрідна. Вона визначається розміром, формою та полярністю R-груп, а також послідовністю амінокислотних залишків. Формування третинної структури приводить до виникнення конфігурації під назвою глобули і спричинюється різними типами не-ковалентних взаємодій (гідрофобних, іонних, водневих зв'язків). Важлива роль у стабілізації третинної структури належить дисульфідним зв'язкам, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну.

Четвертинна структура виникає внаслідок об'єднання окремих поліпептидних ланцюгів, які у сукупності становлять функціональну одиницю. На мал. 7 схематично зображено четвертинну структуру гемоглобіну, молекула якого складається з чотирьох фрагментів білка міоглобіну. Стабілізація четвертинної структури визначається гідрофобними взаємодіями (білок при цьому скручується так, що його гідрофобні бічні ланцюги занурені всередину молекули, тобто захищають її від взаємодії з водою, а бічні гідрофільні - розташовані назовні), а також електростатичними та іншими взаємодіями і водневими зв'язками. Для четвертинної структури одних білків властиве глобулярне розміщення суб-одиниць, інші білки об'єднуються в спіральні структури.

Властивості білків. Під впливом різних фізико-хімічних чинників (дія концентрованих кислот і лугів, важких металів, високої температури тощо) структура та властивості білків можуть змінюватися. Процес порушення природної структури білка або розгортання поліпептидного ланцюга без руйнування пептидних зв'язків називається денатурацією (мал.8).

Як правило, денатурація має необоротний характер. Однак на перших стадіях, за умов припинення дії негативних чинників, білок може відновлювати свій нормальний стан (ренатурація). У