Будова білків. Складовими частинами амінокислот є одночасно карбоксильні та аміногрупи, яким притаманні відповідно кислотні й лужні властивості, тому вони є амфотерними сполуками (тобто об'єднують властивості кислот і лугів). Саме цим зумовлена їхня здатність до взаємодії. Амінокислоти сполучаються між собою ковалентним (пептидним) зв'язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої. Завдяки таким міцним зв'язкам утворюється дипептид, який складається із залишків двох амінокислот. Цей процес можна записати таким рівнянням:

Амінокислотні залишки у складі пептиду не мають одного атома водню в аміногрупі та атомів кисню і водню в карбоксильній групі, оскільки при утворенні пептидного зв'язку відщеплюється молекула води.

Амінокислоти об'єднуються за допомогою пептидних зв'язків у пептиди. Ті з них, які містять до 20 амінокислотних залишків, належать до олігопептидів (ди-, три-, тетрапептиди тощо). У молекулах поліпептидів міститься від 20 до 50 амінокислотних залишків, а у білках їх - понад 50 (іноді - сотні і навіть тисячі).

Функціональні властивості білків також зумовлені послідовністю амінокислотних залишків і просторовою структурою (конфігурацією) поліпептидного ланцюга. Існують чотири рівні структурної організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний.