молекул. Кожна група вибірково поглинає певну частину спектра світла. Пігменти можуть входити до складу ферментів, транспортних білків (наприклад, гемоглобін). Відомі рослинні пігменти-хлорофіли, каротиноїди тощо.

Найважливішою функцією білків є каталітична. Її виконує певний клас білків - ферменти, що прискорюють біохімічні реакції.

Ферменти яких відомо понад 2 000, становлять собою прості (однокомпонентні) чи складні (двокомпонентні) білки. Складні білки, на відміну від простих (пепсину, трипсину тощо), містять небілкову частину. Небілкова частина ферментів може бути представлена або органічними речовинами (наприклад, похідними вітамінів), або катіонами чи аніонами. Ось чому відсутність вітамінів у їжі людини та тварин спричинює зниження чи втрату активності тих ферментів, до складу яких вони входять.

Специфічність ферменту стосовно речовин, реакцію за участю яких він каталізує, визначає білковий компонент. Але активність складних ферментів проявляється лише тоді, коли білкова частина сполучається з небілковою.

Каталітичну активність ферменту зумовлює не всякого молекула, а лише її невелика ділянка - активний центр. Його структура відповідає хімічній будові речовин, які вступають у реакцію. Тому дія ферменту специфічна. В одній молекулі ферменту може бути кілька активних центрів.

Ферменти багатьма властивостями відрізняються від каталізаторів, які використовують у хімії. Так, ферментативна реакція перебігає в 100-1000 разів швидше, ніж у середовищі без ферментів. За кілька секунд чи навіть часток секунди в організмі відбувається складна послідовність реакцій, для проведення якої із застосуванням звичайних хімічних каталізаторів потрібні дні, тижні або навіть місяці. У результаті ферментативних реакцій, на відміну від безферментних, не утворюються побічні продукти (майже 100%-ний вихід кінцевого продукту).

Особливістю дії ферментів є те, що їхня активність проявляється лише за певних умов: температури, тиску, рН середовища тощо. Ферментативні реакції перебігають у вигляді послідовних етапів (від кількох до десятків). Ланцюги взаємопов'язаних ферментативних реакцій загалом забезпечують обмін речовин і перетворення енергії в клітинах й організмі в цілому.

Ферменти знижують так звану енергію активації (мал. 9). Для хімічної взаємодії двох сполук потрібно, щоб розірвалися одні хімічні зв'язки й утворилися інші. На розрив певного зв'язку витрачається енергії не менше, ніж на його утворення. Ця її кількість має назву енергії активації. Молекули можуть вступити між собою в реакцію, коли опиняються поруч або при зіткненні. Частота таких зіткнень за звичайних умов незначна. Фермент (його активний центр), утворюючи нестійкий проміжний комплекс з речовинами, що вступають у реакцію, знижує таким чином енергію активації. Цей комплекс швидко розпадається з утворенням продуктів реакції. Сам фермент при цьому не втрачає своєї структури, а отже й активності, і може каталізувати наступну подібну реакцію.

Ферменти мають певне розташування як у межах окремої клітини, так і організму в цілому. У клітині ферменти локалізуються в